生物化學(xué)與分子生物學(xué)/同工酶

跳轉(zhuǎn)到：導(dǎo)航, 搜索

生物化學(xué)與分子生物學(xué)

酶
- 酶在體內(nèi)存在的幾種主要形式
  - 酶原
  - 同工酶
  - 變構(gòu)酶
  - 修飾酶
  - 多酶復(fù)合體

同工酶(isoenzyme)是指催化的化學(xué)反應(yīng)相同，酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。這類酶存在于生物的同一種屬或同一個(gè)體的不同組織、甚至同一組織或細(xì)胞中。

現(xiàn)已發(fā)現(xiàn)有數(shù)種同工酶。如6磷酸葡萄糖脫氫酶、乳酸脫氫酶、酸性和堿性磷酸酶、谷丙轉(zhuǎn)氨酶和谷草轉(zhuǎn)氨酸、肌酸磷酸激酶、核糖核酸酶、過(guò)氧化酶和膽堿酯酶等。其中乳酸脫氫酶最為大家所熟悉，乳酸脫氫酶(LDH)有五種同工酶，它們的分子量在130，000～150，000范圍內(nèi)，都由四個(gè)亞基組成。LDH的亞基可以分為兩型：骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)。M、H亞基的氨基酸組成有差別，可用電泳分離。其免疫抗體無(wú)交叉反應(yīng)。兩種亞基以不同比例組成五種四聚體即為一組LDH同工酶LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)和LDH5(M4)。電泳時(shí)都移向正極，其速度以LDH1為最快，依次遞減，以LDH5為最慢。若用12M尿素或5M鹽酸胍溶液處理，M亞基和H亞基可以分開(kāi)，但此時(shí)LDH無(wú)酶的活性。

LDH同工酶結(jié)構(gòu)模式圖

圖2-18 LDH同工酶結(jié)構(gòu)模式圖

LDH同工酶的兩種不同肽鏈?zhǔn)鞘懿煌?a href="/w/%E5%9F%BA%E5%9B%A0" title="基因">基因控制產(chǎn)生的。不同類型的LDH同工酶在不同

人體某些組織中乳酸脫氫酶同工酶電泳示意圖

圖2-19人體某些組織中乳酸脫氫酶同工酶電泳示意圖

組織中的比例不同(圖2?9)，心肌中以LDH1及LDH2較為豐富，骨骼肌及肝中含LDH5及LDH4較多。這都與它們的生理功能關(guān)。LDH1和LDH2對(duì)乳酸親和力高，易使乳酸脫氫氧化生成丙酮酸，后者進(jìn)一步氧化可釋放出能量供心肌活動(dòng)的需要；LDH5與LDH4對(duì)丙酮酸的親和力高，而使它得氫還原成乳酸，這對(duì)保證肌肉在短暫缺氧時(shí)仍可獲得能量有關(guān)(見(jiàn)糖代謝章)。

在臨床檢驗(yàn)方面，通過(guò)觀測(cè)病人血清中LDH同工酶的電泳圖譜，輔助診斷哪些器官組織發(fā)生病變，這遠(yuǎn)較單純測(cè)定血清LDH總活性的方法敏感。例如，心肌受損病人血清LDH1含量上升，肝細(xì)胞受損者血清LDH5含量增高。