二氫硫辛酸轉乙酰基酶

二氫硫辛酸轉乙酰基酶
	Atomic structure of a single subunit of dihydrolipoyl transacetylase from Azotobacter vinelandii that makes up the structural core of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex.
命名
系統命名
縮寫
識別碼
EC編號	2.3.1.12
CAS號	9032-29-5
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MetaCyc	代謝路徑
PRIAM	概述
PDB	RCSB PDB PDBe PDBsum
基因本體	AmiGO / EGO
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二氫硫辛酰胺S-乙酰轉移酶
	; Crystal structure of pyruvate dehydrogenase kinase 3 bound to lipoyl domain 2 of human pyruvate dehydrogenase complex.
有效結構
PDB	直系同源檢索：PDBe, RCSB
PDB查詢代碼列表
	1y8o, 2pnr, 1y8p, 1fyc, 1y8n, 2dne, 2q8i
標識
代號	DLAT; PDCE2; DLTA
擴展標識	遺傳學：608770 鼠基因：2385311 同源基因：6814 GeneCards: DLAT Gene
EC編號	2.3.1.12
基因本體論描述
分子功能	· dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity; · ATP binding; · acyltransferase activity; · protein binding; · nucleotide binding; · transferase activity; · aminoacyl-tRNA ligase activity; · lipoic acid binding;
細胞成分	· pyruvate dehydrogenase complex; · mitochondrion; · cytoplasm; · mitochondrial pyruvate dehydrogenase complex;
生物過程	· acetyl-CoA biosynthetic process; · pyruvate metabolic process; · metabolic process; · tRNA aminoacylation for protein translation; · glycolysis; · translation; · acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate;
	Sources: Amigo / QuickGO
直系同源體
	This box: view; talk; edit;

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A+醫學百科 >> 二氫硫辛酸轉乙酰基酶

二氫硫辛酸轉乙酰基酶（英語：Dihydrolipoyl transacetylase）是丙酮酸去氫酶復合物中的主要三種酵素之一，常簡寫成E2。含有三種功能不同的區域。^[3]

第一個區域稱為硫辛酰區（Lipoyl domain），位在E2蛋白質的氨基端（N-terminal）上，其組成物硫辛酰胺又可以分成兩個部分，分別是硫辛酰基（Lipoyl group；來自硫辛酸）與離胺酸殘基（Lysine residue；來自離胺酸）。這個區的數目在依照物種的不同而有變異，例如酵母菌只有一個、哺乳類則有兩個。

第二個區域是負責E2與E3、以及E2與E1之間連結的區域，稱為連接區（Binding domain）。第三個區域，也是最靠近復合物內部的區域則是擁有能使乙酰基轉移的作用位置，稱為乙酰基轉移酶區（acyltransferase domain）。這些不同區域之間，會相隔20到30個不等的氨基酸。^[3]

參考資料

↑ PDB 1Y8O; Kato M, Chuang JL, Tso SC, Wynn RM, Chuang DT. [http//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1142596/ Crystal structure of pyruvate dehydrogenase kinase 3 bound to lipoyl domain 2 of human pyruvate dehydrogenase complex]. EMBO J.. May 2005, 24 (10): 1763–74. doi:10.1038/sj.emboj.7600663. PMID 15861126. PMC 1142596.
↑ PDB 1EAF; Mattevi A, Obmolova G, Kalk KH, Teplyakov A, Hol WG. Crystallographic analysis of substrate binding and catalysis in dihydrolipoyl transacetylase (E2p). Biochemistry. April 1993, 32 (15): 3887–901. doi:10.1021/bi00066a007. PMID 8471601.
↑ ^3.0 ^3.1 ENZYME entry 2.3.1.12. ExPASy Proteomics Server [2009-10-19].